Historia de la Lógica Transcursiva (Capítulo 33)
Cuaderno II (páginas 195 a 200)
Estoy llegando a la reunión un poco más tarde de lo habitual porque tuve que hacer unos ECGs a domicilio, a primera hora. Mi 'estimado' colega ya me estaba esperando con el mate. Ni bien tomo asiento me pregunta: - ¿hablaste con la Dra., qué te dijo, va a seguir viniendo? - a lo que respondí con la siguiente 'mentira piadosa': - Sí, hablé con ella y me dijo que no ha venido porque, en los primeros días, estuvo en cama indispuesta, y luego, le han cambiado algunos horarios en la Facultad, en donde además, se le ha incrementado mucho el trabajo. De todas maneras, va a venir en una próxima reunión para decirnos si pudo arreglar estos problemas, y de ser así, si sigue con nosotros. - En realidad, lo que me dijo es que deja de venir definitivamente a las reuniones, y el motivo es uno solo: no puede admitir que se me haya querido 'robar' mi trabajo. Ella considera, como honesta investigadora que es, que no hay ningún derecho a aprovecharse del trabajo ajeno, de las 'neuronas' de los demás. - No puede decir tan despreocupadamente - refiriéndose a mi 'estimado' colega - el trabajo que 'hemos hecho', cuando el único que ha aportado ideas nuevas, originales y muy buenas, sos vos - argumentó la Dra, para terminar con: - decile, como para que no sospeche el verdadero motivo, que iré un día de estos para comunicarles si sigo o no con ustedes en función del trabajo en la Facultad. Ahora, vos quedás en libertad de tomar la decisión que quieras, nadie más que vos puede decidir si seguís en un lugar en donde te intentan robar a cada paso o no.
Hoy traigo para tratar en la reunión un tema totalmente distinto a los que he traído hasta ahora. Me refiero a una serie de apuntes que he sacado de un libro que me prestó mi 'estimado' colega: 'El azar y la necesidad' de Jacques Monod. Se trata de un ensayo filosófico sobre la biología natural, escrito por este biólogo francés quien compartiera con F. Jacob, en 1965, el Premio Nobel de Medicina, por descubrir el operón lac el cual controla la expresión genética en las bacterias; mecanismo que luego se demostró, es aplicable a cualquier ser vivo.
El motivo de traer un tema tan 'biológico' es porque pretendo encontrar una relación, que seguro existe, entre los principios de la vida y la psiquis. Para ser más claro, pienso, definitivamente, que la psiquis no es un 'ente' espiritual que nos viene regalado desde el cielo, sino que tiene un origen biológico demostrable. He decidido adoptar la metáfora genética para llegar a esta demostración, porque sospecho que todo debería tener, de base, la misma lógica que la vida.
Comenzamos con el concepto de ser vivo que propone Monod. El dice que los seres vivos son: a) objetos dotados de un proyecto que representan en sus estructuras y cumplen con su performance (grado de complejidad), que llama teleonomía; b) son máquinas que se construyen a sí mismas, o sea, que son capaces de una morfogénesis autónoma, y c) son máquinas que se reproducen, a lo que llama: invariancia reproductiva. Esta invariancia reproductiva (IR) solo expresa y se revela a través de (y gracias a) la morfogénesis autónoma (MA) de la estructura que constituye el aparato teleonómico (TE).
Es decir, de la MA dependen tanto la TE, como la IR; la primera se hace manifiesta mediante las proteínas (que yo asocio con las IDEAS), mientras que la segunda, lo hace con los Ácido Nucleicos (que en primera instancia, yo asocio con las VIVENCIAS).
Las proteínas como agentes moleculares de la teleonomía estructural y funcional: la noción de teleonomía implica la idea de una actividad orientada, coherente y constructiva.
1) Los seres vivos son máquinas químicas.
2) Como toda máquina, constituyen una unidad funcional, coherente e integrada. La coherencia funcional exige un 'sistema cibernético' que gobierne y controle la actividad química. Los agentes esenciales para esta última tarea son las 'proteínas reguladoras' que cumplen el papel de detectores de señales químicas.
3) El organismo es una máquina que se construye a sí misma gracias a interacciones constructivas internas, que son microscópicas, moleculares, y que las moléculas en cuestión son esencialmente las proteínas (mis IDEAS).
Las proteínas son las que canalizan la actividad de la máquina química, asegurando la coherencia de su funcionamiento, y la construyen. Todas estas performances de las proteínas descansan en las propiedades llamadas 'estereoespecíficas', es decir, su capacidad de 'reconocer' a otras moléculas (incluidas otras proteínas) según su 'forma' determinada por su estructura molecular. Es de la estructura, de la forma de una proteína dada, de la que depende la discriminación estereoespecífica particular que constituye su función (mis PENSAMIENTOS).
Las proteínas (P) tienen tres funciones particulares: 1) catalítica, 2) reguladora, y 3) constructora; y unas estructuras funcionales que según su forma, pueden ser: a) lineales (vivencias como IDEAS lineales), y b) globulares (polimerización lineal replegada sobre sí misma - psicocito).
Función catalítica: de las miles de reacciones químicas que contribuyen al desarrollo, cada una es provocada electivamente por una proteína-enzima particular. Hay una enzima (E) para cada actividad catalítica, esto significa una gran especificidad de acción: 1) cada E no cataliza más que un solo tipo de reacción, y 2) entre los numerosos compuestos orgánicos susceptibles de sufrir este tipo de reacción, la E por regla general, es activa solo respecto a uno.
Los compuestos orgánicos que tienen un átomo de carbono unido a cuatro grupos distintos están por este hecho, desprovistos de simetría (carbono asimétrico). Se les llama 'ópticamente activos', porque rotan el plano de la luz polarizada, a la izquierda: levógiros (Lv), o hacia la derecha: dextrógiros (Dx). Imagen en espejo el uno del otro. La E ejerce una acción discriminativa absoluta, solo actúa sobre la forma Lv. El hecho de obtener un cuerpo disimétrico de un cuerpo simétrico indica que, a) la E es la fuente de disimetría (ella misma es ópticamente activa), y b) la simetría inicial del sustrato se pierda en el curso de su interacción con la P-E. Es preciso que la reacción tenga lugar en el seno de un 'complejo' formado por la asociación 'temporal' entre la E y el sustrato. Los aminoácidos (AA) que entran en la composición de las Ps. pertenecen todos a la serie Lv (isómero natural).
La reacción enzimática comporta dos etapas distintas: 1) formación del complejo estereoespecífico entre la P y el sustrato, y 2) activación catalítica de una reacción en el seno del complejo, reacción orientada y especificada por la estructura del mismo complejo. Hay dos clases de enlaces que contribuyen a la estabilidad del edificio químico: a) enlaces covalentes (C) (o enlaces químicos) que se establecen al compartir orbitales electrónicos entre dos o más átomos, y b) enlaces no-covalentes (NoC) debidos a otros varios tipos de interacciones. Estas últimas diferencias explican en parte, las diferencias de estabilidad entre 'edificios' covalentes y no-covalentes, aunque lo esencial, sin embargo es la diferencia en las energías de activación que intervienen en los dos tipos. De esta energía, que no figura en el balance termodinámico, depende la velocidad de la reacción.
Por tanto, la energía de activación de las reacciones C es elevada, su velocidad es muy pequeña o nula a baja temperatura y en ausencia de catalizadores. Mientras que, la energía de las reacciones NoC es muy pequeña, si no nula, se producen espontáneamente y muy rápidamente a baja temperatura y en ausencia de catalizadores. De esta manera, las estructuras definidas por interacciones NoC, solo pueden alcanzar estabilidad utilizando interacciones múltiples. Además adquieren energía considerable solo cuando los átomos están muy próximos (casi en contacto). Una asociación NoC no será posible a menos que las superficies de las dos moléculas comprendan 'áreas complementarias'.
Complejo estereoespecífico NoC: los complejos enzima-sustrato son NoC, por tanto, son necesariamente estereoespecíficos; la molécula de enzima comporta un área exactamente complementaria de la forma de la molécula de sustrato. La estabilidad de los complejos NoC puede ser exactamente adaptada a la función desempeñada. Se acepta hoy que la catálisis enzimática resulta de al acción inductora y polarizan de ciertos grupos químicos presentes en el 'receptor específico' de la P.
La formación del complejo estereoespecífico, puede ser considerada como ejecutora, a la vez, de dos funciones: 1) la elección exclusiva del sustrato, determinada por la estructura estérica, y 2) la presentación del sustrato según una orientación precisa que limita y especifica el efecto de los grupos inductores. En una reacción en donde exista una mezcla de los dos isómero ópticos, la enzima cataliza exclusivamente la forma Lv. De este modo aporta una información que corresponde con exactitud a una elección binaria. Se ve así, cómo la 'información estructural' puede ser creada y distribuida en los seres vivos. La enzima posee, en la estructura de su receptor estereoespecífico, la información correspondiente a esta elección.
Proteínas reguladoras - lógica de las regulaciones: la cibernética elemental está asegurada por Ps. especializadas que actúan de 'detectores' e 'integradores' de información química. Las mejor conocidas son las Ps. alostéricas, que igual a las enzimas clásicas, también reconocen al asociarse con él, un sustrato específico y activan su conversión en productos. Pero, además, tienen la propiedad de reconocer electivamente uno o varios otros compuestos cuya asociación (estereoespecífica) con la P tiene por efecto modificar, es decir, según el caso, acrecentar o inhibir su actividad con respecto al sustrato.
Los principales modos de regulación, son los siguientes: a) inhibición retroactiva, b) activación retroactiva, c) activación en paralelo, d) activación por un precursor, y e) activación por un sustrato. Existen vías metabólicas ramificadas, y en este caso, en general no solo las reacciones iniciales situadas en la bifurcación metabólica son reguladas por inhibición retroactiva, sino que la reacción inicial de la rama común es gobernada a la vez por los dos (o los varios) metabolitos finales. El peligro de 'bloqueo' de la síntesis de uno de los metabolitos por un exceso del otro es evitado de dos formas distintas: 1) sea asignando a esta reacción única dos enzimas alostéricas distintas, cada una inhibida por uno de los metabolitos, con exclusión del otro. (que yo hago equivalente a la operación lógica binaria OR); 2) sea con una sola enzima que solo es inhibida de manera 'concertada' por los dos metabolitos a la vez, opero no por uno solo de ellos. (que yo hago equivalente a la operación lógica binaria AND)
Los efectores que regulan la actividad de una enzima alostérica NO participan en la reacción. Forman con la enzima un complejo NoC, entera e instantáneamente reversible. El consumo de energía es prácticamente nulo en la interacción reguladora. La respuesta no es lineal respecto a las variaciones de potencial que lo gobiernan. Se obtienen así 'efectos de umbral' que aseguran una regulación más precisa.
Mecanismo de las interacciones alostéricas: hoy se acepta que se deben a 'transiciones discretas' en la estructura molecular de la P misma. Se concibe entonces, que para ciertas Ps., dos o varios estados estructurales sean posibles. En razón de las estructuras estéricas distintas de los dos estados, las propiedades de reconocimiento estereoespecífico de la P, son modificadas por la transición. Por ejemplo, en un estado R la P podrá asociarse a un ligando a, pero no a otro ligando b, que él sí será reconocido (a exclusión de a) en el estado T. La presencia de uno de los ligados tendrá pues, por efecto, estabilizar uno de los estados, a expensas del otro, y se ve que a y b serán antagonistas uno del otro, ya que sus asociaciones respectivas con la P, son mutuamente exclusivas (que yo hago equivalente a la operación lógica binaria XOR).
Supongamos un tercer ligando c (que podría ser el sustrato) que se asocia exclusivamente con la forma R, en una región de la molécula distinta de aquella en la que se fija a. El ligando a y el sustrato c actuarán como activadores, mientras que el ligando b lo hará como inhibidor. La actividad de una población de moléculas será proporcional a la fracción de ellas que estarán en estado R, fracción que depende de la concentración relativa de los tres ligados, así como el valor del equilibrio intrínseco entre R y T. De esta manera, la reacción catalítica resultará subordinada a los valores de estos tres potenciales químicos. Las interacciones cooperadoras o antagónicas de los tres ligandos (que yo asimilo con el sujeto (S), el objeto (O) y el cambio que los liga (V)) son totalmente indirectas. No hay, de hecho, interacciones entre los ligados mismos, sino exclusivamente entre la P y cada uno de ellos, separadamente. A partir de este esquema de interacciones indirectas es posible explicar la respuesta no lineal de la P, a las variaciones de concentración de sus efectores.
Ha sido muy dura la reunión de hoy, y debo reconocerle y agradecerle a mi 'estimado' colega su estoica resistencia.
[esta extensa exposición de una parte del trabajo de Monod lleva como intención remarcar una serie de elementos que desde aquí en más tendrán gran peso y relevancia en la teoría, como son los operadores lógicos, el asociar las proteínas lineales a las IDEAS, y las globulares al psicocito, o el S, O y V a los ligandos que operan a través de un XOR. También y muy importante, la inclusión del concepto de 'relación temporal' y la de distintos 'sentidos de giro' de las estructuras que ayudan a su identificación, como el compartir 'áreas complementarias' y la aparición de un 'efecto umbral']
¡Hasta mañana!
Estoy llegando a la reunión un poco más tarde de lo habitual porque tuve que hacer unos ECGs a domicilio, a primera hora. Mi 'estimado' colega ya me estaba esperando con el mate. Ni bien tomo asiento me pregunta: - ¿hablaste con la Dra., qué te dijo, va a seguir viniendo? - a lo que respondí con la siguiente 'mentira piadosa': - Sí, hablé con ella y me dijo que no ha venido porque, en los primeros días, estuvo en cama indispuesta, y luego, le han cambiado algunos horarios en la Facultad, en donde además, se le ha incrementado mucho el trabajo. De todas maneras, va a venir en una próxima reunión para decirnos si pudo arreglar estos problemas, y de ser así, si sigue con nosotros. - En realidad, lo que me dijo es que deja de venir definitivamente a las reuniones, y el motivo es uno solo: no puede admitir que se me haya querido 'robar' mi trabajo. Ella considera, como honesta investigadora que es, que no hay ningún derecho a aprovecharse del trabajo ajeno, de las 'neuronas' de los demás. - No puede decir tan despreocupadamente - refiriéndose a mi 'estimado' colega - el trabajo que 'hemos hecho', cuando el único que ha aportado ideas nuevas, originales y muy buenas, sos vos - argumentó la Dra, para terminar con: - decile, como para que no sospeche el verdadero motivo, que iré un día de estos para comunicarles si sigo o no con ustedes en función del trabajo en la Facultad. Ahora, vos quedás en libertad de tomar la decisión que quieras, nadie más que vos puede decidir si seguís en un lugar en donde te intentan robar a cada paso o no.
Hoy traigo para tratar en la reunión un tema totalmente distinto a los que he traído hasta ahora. Me refiero a una serie de apuntes que he sacado de un libro que me prestó mi 'estimado' colega: 'El azar y la necesidad' de Jacques Monod. Se trata de un ensayo filosófico sobre la biología natural, escrito por este biólogo francés quien compartiera con F. Jacob, en 1965, el Premio Nobel de Medicina, por descubrir el operón lac el cual controla la expresión genética en las bacterias; mecanismo que luego se demostró, es aplicable a cualquier ser vivo.
El motivo de traer un tema tan 'biológico' es porque pretendo encontrar una relación, que seguro existe, entre los principios de la vida y la psiquis. Para ser más claro, pienso, definitivamente, que la psiquis no es un 'ente' espiritual que nos viene regalado desde el cielo, sino que tiene un origen biológico demostrable. He decidido adoptar la metáfora genética para llegar a esta demostración, porque sospecho que todo debería tener, de base, la misma lógica que la vida.
Comenzamos con el concepto de ser vivo que propone Monod. El dice que los seres vivos son: a) objetos dotados de un proyecto que representan en sus estructuras y cumplen con su performance (grado de complejidad), que llama teleonomía; b) son máquinas que se construyen a sí mismas, o sea, que son capaces de una morfogénesis autónoma, y c) son máquinas que se reproducen, a lo que llama: invariancia reproductiva. Esta invariancia reproductiva (IR) solo expresa y se revela a través de (y gracias a) la morfogénesis autónoma (MA) de la estructura que constituye el aparato teleonómico (TE).
Es decir, de la MA dependen tanto la TE, como la IR; la primera se hace manifiesta mediante las proteínas (que yo asocio con las IDEAS), mientras que la segunda, lo hace con los Ácido Nucleicos (que en primera instancia, yo asocio con las VIVENCIAS).
Las proteínas como agentes moleculares de la teleonomía estructural y funcional: la noción de teleonomía implica la idea de una actividad orientada, coherente y constructiva.
1) Los seres vivos son máquinas químicas.
2) Como toda máquina, constituyen una unidad funcional, coherente e integrada. La coherencia funcional exige un 'sistema cibernético' que gobierne y controle la actividad química. Los agentes esenciales para esta última tarea son las 'proteínas reguladoras' que cumplen el papel de detectores de señales químicas.
3) El organismo es una máquina que se construye a sí misma gracias a interacciones constructivas internas, que son microscópicas, moleculares, y que las moléculas en cuestión son esencialmente las proteínas (mis IDEAS).
Las proteínas son las que canalizan la actividad de la máquina química, asegurando la coherencia de su funcionamiento, y la construyen. Todas estas performances de las proteínas descansan en las propiedades llamadas 'estereoespecíficas', es decir, su capacidad de 'reconocer' a otras moléculas (incluidas otras proteínas) según su 'forma' determinada por su estructura molecular. Es de la estructura, de la forma de una proteína dada, de la que depende la discriminación estereoespecífica particular que constituye su función (mis PENSAMIENTOS).
Las proteínas (P) tienen tres funciones particulares: 1) catalítica, 2) reguladora, y 3) constructora; y unas estructuras funcionales que según su forma, pueden ser: a) lineales (vivencias como IDEAS lineales), y b) globulares (polimerización lineal replegada sobre sí misma - psicocito).
Función catalítica: de las miles de reacciones químicas que contribuyen al desarrollo, cada una es provocada electivamente por una proteína-enzima particular. Hay una enzima (E) para cada actividad catalítica, esto significa una gran especificidad de acción: 1) cada E no cataliza más que un solo tipo de reacción, y 2) entre los numerosos compuestos orgánicos susceptibles de sufrir este tipo de reacción, la E por regla general, es activa solo respecto a uno.
Los compuestos orgánicos que tienen un átomo de carbono unido a cuatro grupos distintos están por este hecho, desprovistos de simetría (carbono asimétrico). Se les llama 'ópticamente activos', porque rotan el plano de la luz polarizada, a la izquierda: levógiros (Lv), o hacia la derecha: dextrógiros (Dx). Imagen en espejo el uno del otro. La E ejerce una acción discriminativa absoluta, solo actúa sobre la forma Lv. El hecho de obtener un cuerpo disimétrico de un cuerpo simétrico indica que, a) la E es la fuente de disimetría (ella misma es ópticamente activa), y b) la simetría inicial del sustrato se pierda en el curso de su interacción con la P-E. Es preciso que la reacción tenga lugar en el seno de un 'complejo' formado por la asociación 'temporal' entre la E y el sustrato. Los aminoácidos (AA) que entran en la composición de las Ps. pertenecen todos a la serie Lv (isómero natural).
La reacción enzimática comporta dos etapas distintas: 1) formación del complejo estereoespecífico entre la P y el sustrato, y 2) activación catalítica de una reacción en el seno del complejo, reacción orientada y especificada por la estructura del mismo complejo. Hay dos clases de enlaces que contribuyen a la estabilidad del edificio químico: a) enlaces covalentes (C) (o enlaces químicos) que se establecen al compartir orbitales electrónicos entre dos o más átomos, y b) enlaces no-covalentes (NoC) debidos a otros varios tipos de interacciones. Estas últimas diferencias explican en parte, las diferencias de estabilidad entre 'edificios' covalentes y no-covalentes, aunque lo esencial, sin embargo es la diferencia en las energías de activación que intervienen en los dos tipos. De esta energía, que no figura en el balance termodinámico, depende la velocidad de la reacción.
Por tanto, la energía de activación de las reacciones C es elevada, su velocidad es muy pequeña o nula a baja temperatura y en ausencia de catalizadores. Mientras que, la energía de las reacciones NoC es muy pequeña, si no nula, se producen espontáneamente y muy rápidamente a baja temperatura y en ausencia de catalizadores. De esta manera, las estructuras definidas por interacciones NoC, solo pueden alcanzar estabilidad utilizando interacciones múltiples. Además adquieren energía considerable solo cuando los átomos están muy próximos (casi en contacto). Una asociación NoC no será posible a menos que las superficies de las dos moléculas comprendan 'áreas complementarias'.
Complejo estereoespecífico NoC: los complejos enzima-sustrato son NoC, por tanto, son necesariamente estereoespecíficos; la molécula de enzima comporta un área exactamente complementaria de la forma de la molécula de sustrato. La estabilidad de los complejos NoC puede ser exactamente adaptada a la función desempeñada. Se acepta hoy que la catálisis enzimática resulta de al acción inductora y polarizan de ciertos grupos químicos presentes en el 'receptor específico' de la P.
La formación del complejo estereoespecífico, puede ser considerada como ejecutora, a la vez, de dos funciones: 1) la elección exclusiva del sustrato, determinada por la estructura estérica, y 2) la presentación del sustrato según una orientación precisa que limita y especifica el efecto de los grupos inductores. En una reacción en donde exista una mezcla de los dos isómero ópticos, la enzima cataliza exclusivamente la forma Lv. De este modo aporta una información que corresponde con exactitud a una elección binaria. Se ve así, cómo la 'información estructural' puede ser creada y distribuida en los seres vivos. La enzima posee, en la estructura de su receptor estereoespecífico, la información correspondiente a esta elección.
Proteínas reguladoras - lógica de las regulaciones: la cibernética elemental está asegurada por Ps. especializadas que actúan de 'detectores' e 'integradores' de información química. Las mejor conocidas son las Ps. alostéricas, que igual a las enzimas clásicas, también reconocen al asociarse con él, un sustrato específico y activan su conversión en productos. Pero, además, tienen la propiedad de reconocer electivamente uno o varios otros compuestos cuya asociación (estereoespecífica) con la P tiene por efecto modificar, es decir, según el caso, acrecentar o inhibir su actividad con respecto al sustrato.
Los principales modos de regulación, son los siguientes: a) inhibición retroactiva, b) activación retroactiva, c) activación en paralelo, d) activación por un precursor, y e) activación por un sustrato. Existen vías metabólicas ramificadas, y en este caso, en general no solo las reacciones iniciales situadas en la bifurcación metabólica son reguladas por inhibición retroactiva, sino que la reacción inicial de la rama común es gobernada a la vez por los dos (o los varios) metabolitos finales. El peligro de 'bloqueo' de la síntesis de uno de los metabolitos por un exceso del otro es evitado de dos formas distintas: 1) sea asignando a esta reacción única dos enzimas alostéricas distintas, cada una inhibida por uno de los metabolitos, con exclusión del otro. (que yo hago equivalente a la operación lógica binaria OR); 2) sea con una sola enzima que solo es inhibida de manera 'concertada' por los dos metabolitos a la vez, opero no por uno solo de ellos. (que yo hago equivalente a la operación lógica binaria AND)
Los efectores que regulan la actividad de una enzima alostérica NO participan en la reacción. Forman con la enzima un complejo NoC, entera e instantáneamente reversible. El consumo de energía es prácticamente nulo en la interacción reguladora. La respuesta no es lineal respecto a las variaciones de potencial que lo gobiernan. Se obtienen así 'efectos de umbral' que aseguran una regulación más precisa.
Mecanismo de las interacciones alostéricas: hoy se acepta que se deben a 'transiciones discretas' en la estructura molecular de la P misma. Se concibe entonces, que para ciertas Ps., dos o varios estados estructurales sean posibles. En razón de las estructuras estéricas distintas de los dos estados, las propiedades de reconocimiento estereoespecífico de la P, son modificadas por la transición. Por ejemplo, en un estado R la P podrá asociarse a un ligando a, pero no a otro ligando b, que él sí será reconocido (a exclusión de a) en el estado T. La presencia de uno de los ligados tendrá pues, por efecto, estabilizar uno de los estados, a expensas del otro, y se ve que a y b serán antagonistas uno del otro, ya que sus asociaciones respectivas con la P, son mutuamente exclusivas (que yo hago equivalente a la operación lógica binaria XOR).
Supongamos un tercer ligando c (que podría ser el sustrato) que se asocia exclusivamente con la forma R, en una región de la molécula distinta de aquella en la que se fija a. El ligando a y el sustrato c actuarán como activadores, mientras que el ligando b lo hará como inhibidor. La actividad de una población de moléculas será proporcional a la fracción de ellas que estarán en estado R, fracción que depende de la concentración relativa de los tres ligados, así como el valor del equilibrio intrínseco entre R y T. De esta manera, la reacción catalítica resultará subordinada a los valores de estos tres potenciales químicos. Las interacciones cooperadoras o antagónicas de los tres ligandos (que yo asimilo con el sujeto (S), el objeto (O) y el cambio que los liga (V)) son totalmente indirectas. No hay, de hecho, interacciones entre los ligados mismos, sino exclusivamente entre la P y cada uno de ellos, separadamente. A partir de este esquema de interacciones indirectas es posible explicar la respuesta no lineal de la P, a las variaciones de concentración de sus efectores.
Ha sido muy dura la reunión de hoy, y debo reconocerle y agradecerle a mi 'estimado' colega su estoica resistencia.
[esta extensa exposición de una parte del trabajo de Monod lleva como intención remarcar una serie de elementos que desde aquí en más tendrán gran peso y relevancia en la teoría, como son los operadores lógicos, el asociar las proteínas lineales a las IDEAS, y las globulares al psicocito, o el S, O y V a los ligandos que operan a través de un XOR. También y muy importante, la inclusión del concepto de 'relación temporal' y la de distintos 'sentidos de giro' de las estructuras que ayudan a su identificación, como el compartir 'áreas complementarias' y la aparición de un 'efecto umbral']
¡Hasta mañana!